Interacción de linfocitos T CD4 con el segmento V3 de la glicoproteína 120 presente en el Virus de Inmunodeficiencia Humana tipo 1

Autores/as

  • F. Carrascoza Departamento de Citohistología, Facultad de Ciencias Quimicas y Farmacia, Universidad de San Carlos de Guatemala
  • A. Paz Departamento de Citohistología, Facultad de Ciencias Quimicas y Farmacia, Universidad de San Carlos de Guatemala

DOI:

https://doi.org/10.54495/Rev.Cientifica.EdicionEspecial2009.179%20

Palabras clave:

VIH-1, Linfócitos T

Resumen

La entrada del virus de inumunodeficiencia humana tipo 1 (VIH-1) a un linfocito Th CD4+ se inicia por la interacción del trímero viral gp160, el cual contiene en su extremo la glicoproteína gp120. Ésta interactúa directamente con el receptor CD4 del linfocito y posteriormente el complejo CD4-gp120 reacciona con un correceptor presente en los linfocitos ThCD4+. Esta investigación propone un mecanismo de reacción entre la glicoproteína gp120 en su segmento V3 al interactuar con el segundo segmento extracelular en el correceptor CCR5, para ello se han utilizando programas computacionales de enlace proteína-ligando para obtener detalles de las reacciones bioquímicas existentes entre estas regiones, con estos análisis se ha podido explicar la orientación CCR5-gp120 que forma este complejo. Además se ha diseñado un modelo molecular computacional que explica y es coherente con los resultados obtenidos entre esta investigación y las investigaciones previas. Los resultados encontrados muestran que existen regiones en el segmento V3 de gp120 que interactúan con el segundo segmento extracelular en CCR5, además de confirmar las regiones que interactúan en gp120 con los primeros 15 aminoácidos del correceptor CCR5. Esta propuesta explica mejor lo que ocurre en las cepas X5, X5/R4 y R4 de VIH que seleccionan entre diferentes correceptores (CXCR4 y CCR5 respectivamente) y sugiere que existen aminoácidos en V3 de gp120 cuya función es la orientación específica a un enlace estabilizado por todas las regiones de reacción entre gp120 de VIH-1 y el correceptor CCR5.

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Citas

Ministerio de Salud Pública y Asistencia Social Centro Nacional de Epidemiología Programa Nacional de Prevención y Control de ITS, VIH y SIDA. Informe de notificación casos SIDA Enero1984 – Octubre 2007. Guatemala 2007

Judith García Epidemióloga, FETP-GAP. Situación de la epidemia de VIH-SIDA, Guatemala Enero 1984 - Octubre 2007 Centro Nacional de Epidemiología Guatemala, octubre 2007.

Navid Madani, Ana Luisa Perdigoto, Kumar Srinivasan, Jason M. Cox, Jason J. Chruma, Judith LaLonde, Martha Head, Amos B. Smith III,3 and Joseph G. Sodroski Localized Changes in the gp120 Envelope Glycoprotein Confer Resistance to Human Immunodeficiency Virus Entry. Inhibitors BMS-806 and #155 JOURNAL OF VIROLOGY, Apr. 2004, p. 3742–3752 Vol. 78, No. 7, https://doi.org/10.1128/JVI.78.7.3742-3752.2004

Kwong P, Wyatt R, Robinson J et al. Structure of an HIV gp120 envelope glycoprotein in complex with the CD4 receptor and a neutralizing human antibody. Nature 1998; 393: 648-59, https://doi.org/10.1038/31405

Madani N, Perdigoto A, Srinivasan K et al. Localizad changes in the gp120 envelope glycoprotein confer resistente to HIV entry inhibitors BMS-806 and #155. J Virol 2004; 78: 7342-52, https://doi.org/10.1128/JVI.78.7.3742-3752.2004

Sophia Rits-Volloch, Gary Frey, Stephen C. Harrison and Bing Chen. Restraining the conformation of HIV-1 gp120 by removing a flexible loop The EMBO Journal (2006) 25, 5026–5035, https://doi.org/10.1038/sj.emboj.7601358

Shuqun Liu · Shixiu Fan · Zhirong Sun Structural and functional characterization of the human CCR5 receptor in complex with HIV gp120 envelope glycoprotein and CD4 receptor by molecular modeling studies J Mol Model (2003) 9:329–336, https://doi.org/10.1007/s00894-003-0154-9

Chih-chin Huang, Son N. Lam, Priyamvada Acharya, Min Tang, Shi-Hua Xiang, Syed Shahzad-ul Hussan, Robyn L. Stanfield, James Robinson, Joseph Sodroski, Ian A. Wilson, Richard Wyatt, Carole A. Bewley, and Peter D. Kwong. Structures of the CCR5 N Terminus and of a Tyrosine-Sulfated Anti-body with HIV-1 gp120 and CD4 Science. 2007 September 28; 317(5846): 1930–1934, https://doi.org/10.1126/science.1145373

Morris, G. M., Goodsell, D. S., Halliday, R.S., Huey, R., Hart, W. E., Belew, R. K. and Olson, A. J. (1998), Automated Docking Using a Lamarckina Genetick Algorithm and Empirical Binding Free Energy Function J. Computational Chemistry, 19: 1639-1662, https://doi.org/10.1002/(SICI)1096-987X(19981115)19:14<1639::AID-JCC10>3.0.CO;2-B

- Paul R. Gorry, Rebecca L. Dunfee, Megan E. Mefforda, Kevin Kunstmand, Tom Morgane, John P. Mooree, John R. Mascolaf, Kristin Agopiana, Geoffrey H. Holma, Andrew Mehlea, Joann Taylor, Michael Farzana, Hui Wang, Philip Ellery, Samantha J. Willeyi, Paul R. Claphami, Steven M. Wolinsky, Suzanne M. Croweg and Dana Gabuzdaa. Changes in the V3 Region of gp120 Contribute to Unusually Broad Coreceptor Usage of an HIV-1 Isolate from a CCR5 32 Heterozygote . Virology. 2007 May 25; 362(1): 163–178, https://doi.org/10.1016/j.virol.2006.11.025

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Publicado

31-12-2009

Cómo citar

Carrascoza, F., & Paz, A. (2009). Interacción de linfocitos T CD4 con el segmento V3 de la glicoproteína 120 presente en el Virus de Inmunodeficiencia Humana tipo 1. Revista Científica, 41–65. https://doi.org/10.54495/Rev.Cientifica.EdicionEspecial2009.179

Número

Sección

Artículos originales